Receptor do sabor

o receptor do sabor amargo, doce ou UMAMI padrão é um receptor G acoplado a proteínas com sete domínios transmembranares. Ligando nos receptores de paladar ativam cascatas de segundo mensageiro para despolarizar a célula de paladar. Gustducin é a subunidade de sabor Ga mais comum, tendo um papel importante na recepção de sabor amargo TAS2R. Gustducina é um homólogo para transducina, uma proteína G envolvida na transdução da visão. Além disso, os receptores de paladar compartilham o uso do canal de íon TRPM5, bem como uma fosfolipase PLCß2.

Savory or glutamates (Umami)Edit

The TAS1R1+TAS1R3 heterodimer receptor functions as an umami receptor, responding to L-amino acid binding, especially L-glutamate. O sabor umami é mais frequentemente associado com o aditivo alimentar glutamato de monossódio (MSG) e pode ser melhorado através da ligação das moléculas de monofosfato de inosina (IMP) e monofosfato de guanosina (GMP). As células que expressam o TAS1R1+3 encontram-se principalmente nas papilas fungiformes na ponta e bordas das células receptoras da língua e do paladar palato no céu da boca. Estas células são mostradas Sinapse sobre os nervos timpanos da corda para enviar seus sinais para o cérebro, embora alguma ativação do nervo glossofaríngeo tenha sido encontrada.

receptores de paladar UMAMI candidatos alternativos incluem variantes de receptores metabotrópicos de glutamato, mglur4 e mGluR1, e o receptor NMDA.

SweetEdit

O diagrama acima mostra a transdução de sinal via do sabor doce. Objeto A é um bud paladar, objeto B é uma célula gustativa do bud paladar, e objeto C é o neurônio ligado à célula gustativa. I. Parte I Mostra a recepção de uma molécula. 1. O açúcar, o primeiro mensageiro, liga-se a um receptor proteico na membrana celular. II. Parte II Mostra a transdução das moléculas relé. 2. G receptores acoplados a proteínas, segundos mensageiros, são activados. 3. Proteínas G ativam adenilato ciclase, uma enzima, que aumenta a concentração do campo. Despolarização ocorre. 4. A energia, do Passo 3, é dada para ativar os canais K+, potássio, proteínas.I. A parte III Mostra a resposta da célula gustativa. 5. Ca+, cálcio, canais proteicos activados.6. O aumento da concentração de Ca+ activa as vesículas dos neurotransmissores. 7. O neurônio ligado ao botão do paladar é estimulado pelos neurotransmissores.

o receptor HETERODÍMERO TAS1R2+TAS1R3 funciona como receptor doce, ligando-se a uma grande variedade de açúcares e substitutos do açúcar. As células que expressam o TAS1R2+3 são encontradas em papilas circunvalatadas e papilas foliais perto da parte de trás da língua e células do paladar do paladar palato no céu da boca. Estas células são mostradas Sinapse sobre os nervos de corda timpani e glossofaríngeo para enviar seus sinais para o cérebro. O homodímero TAS1R3 também funciona como receptor doce da mesma forma que o TAS1R2+3, mas diminuiu a sensibilidade às substâncias doces. Os açúcares naturais são mais facilmente detectados pelo receptor TAS1R3 do que os substitutos do açúcar. Isso pode ajudar a explicar por que o açúcar e adoçantes artificiais têm gostos diferentes. Polimorfismos genéticos na TAS1R3 em parte explicam a diferença na percepção do sabor doce e no consumo de açúcar entre pessoas de ascendência afro-americana e pessoas de ascendência européia e asiática.

BitterEdit

as proteínas TAS2R (InterPro: IPR007960) funcionam como receptores de sabor amargo. Existem 43 genes TAS2R humanos, cada um dos quais (excluindo os cinco pseudogenes) carece de intrões e códigos para uma proteína GPCR. Estas proteínas, ao contrário das proteínas TAS1R, têm domínios extracelulares curtos e estão localizadas em papilas circumvalatas, palato, papilas foliais e papilas gustativas epiglote, com expressão reduzida em papilas fungiformes. Embora seja certo que múltiplas TAS2Rs são expressas em uma única célula receptor do gosto, ainda é debatido se os mamíferos podem distinguir entre os gostos de diferentes ligantes amargos. Algumas sobreposições devem ocorrer, no entanto, como há muito mais compostos amargos do que há genes TAS2R. Ligantes amargos comuns incluem cicloheximida, denatónio, PROP (6-N-propil-2-tiouracil), PTC (feniltiocarbamida) e β-glucopiranósidos.a transdução de sinais de estímulos amargos é realizada através da subunidade α De gustducina. Esta subunidade de proteína G activa uma fosfodiesterase gustativa e diminui os níveis de nucleótidos cíclicos. Ainda são desconhecidos outros passos na Via de transdução. A subunidade βγ do gustducin também Media o sabor activando IP3 (trifosfato de inositol) e DAG (diglicerida). Estes segundos mensageiros podem abrir canais iónicos fechados ou causar a libertação de cálcio interno. Embora todas as TAS2Rs estejam localizadas em células contendo gustducina, o nocaute da gustducina não elimina completamente a sensibilidade aos compostos amargos, sugerindo um mecanismo redundante para degustação amarga (não surpreendente dado que um sabor amargo geralmente sinaliza a presença de uma toxina). Um mecanismo proposto para a prova amarga independente de gustducina é através da interação de canais iônicos por ligantes amargos específicos, semelhante à interação de canais iônicos que ocorre na degustação de estímulos azedos e salgados.

uma das proteínas TAS2R mais bem pesquisadas é TAS2R38, que contribui para a degustação de ambos PROP e PTC. É o primeiro receptor do paladar cujos polimorfismos são mostrados para ser responsável por diferenças na percepção do paladar. Os estudos atuais são focados na determinação de outros polimorfismos que determinem fenótipo gustativo. Estudos mais recentes mostram que polimorfismos genéticos em outros genes receptores de sabor amargo influenciam a percepção sabor amargo da cafeína, quinina e benzoato de denatônio.

O diagrama apresentado acima mostra a via de transdução do sinal do sabor amargo. O sabor amargo tem muitos receptores diferentes e vias de transdução de sinais. Amargo indica veneno para os animais. É mais semelhante ao doce. O objeto A é um botão de sabor, o objeto B é uma célula de sabor, e o objeto C é um neurônio ligado ao objeto B. I. Parte I é a recepção de uma molécula.1. Uma substância amarga como a quinina é consumida e liga-se aos receptores acoplados às proteínas G.II. Parte II é a via de transdução 2. Gustducina, um segundo mensageiro de proteína G, é activado. 3. A fosfodiesterase, uma enzima, é então activada. 4. É utilizado o nucleótido Cíclico cNMP, reduzindo a concentração 5. Canais como o K+, potássio, canais, fechar.III. Parte III é a resposta da célula gustativa. 6. Isto leva ao aumento dos níveis de Ca+. 7. Os neurotransmissores estão activados. 8. O sinal é enviado para o neurônio.

Cerca de dez anos atrás, Robert Lee & Noam Cohen (Perelman School of Medicine, da Universidade da Pensilvânia)(revisão ) demonstraram que a amargura receptores, TAS2R desempenhar um papel importante no sistema imunitário inato de vias aéreas (nariz e seios) ciliadas do epitélio tecidos. Este sistema imunológico inato adiciona uma “fortaleza ativa” à barreira de superfície do sistema imunológico físico. Este sistema imunitário fixo é activado pela ligação de ligantes a receptores específicos.Estes ligandos naturais são marcadores bacterianos, para exemplo TAS2R38: lactonas acil-homosserina ou quinolonas produzidas por Pseudomonas aeruginosa. Hipóteses de evolução? Para se defender contra predadores, algumas plantas produziram marcadores bacterianos imitados. Estes mimos vegetais são interpretados pela língua, e pelo cérebro, como sendo amargura. Os receptores do sistema imunitário fixo são idênticos aos receptores de sabor amargo, TAS2R. as substâncias de amargura são agonistas do sistema imunitário fixo TAS2R.As “armas” usadas pela Fortaleza ativa são o óxido nítrico e as defesas. Ambos são capazes de destruir bactérias, e também vírus. Essas fixo imune inata sistemas (Active Fortalezas) são conhecidos em outros tecidos epiteliais de vias aéreas superiores (nariz, seios nasais, traquéia, brônquios), por exemplo: câncer de mama (células epiteliais mamárias), intestino e também humanos com a pele (queratinócitos)

SourEdit

Historicamente, acreditava-se que o gosto amargo foi produzido exclusivamente quando livre de íons de hidrogênio (H+) diretamente depolarised receptores de gosto. No entanto, receptores específicos para o sabor azedo com outros métodos de ação estão agora sendo propostos. Os canais HCN foram uma proposta; como eles são canais cíclicos de nucleótido fechado. Os dois canais iônicos agora sugeridos para contribuir para o sabor amargo são ASIC2 e Tarefa-1.

O diagrama mostra a via de transdução do sinal do sabor azedo ou salgado. Objeto A é um botão de sabor, objeto B é uma célula de receptor de sabor dentro do objeto A, e objeto C é o neurônio ligado ao objeto B. I. Parte I é a recepção de íons de hidrogênio ou íons de sódio. 1. Se o sabor for azedo, h+ iões, de uma substância ácida, passam através do seu canal iónico específico. Alguns podem passar pelos canais Na+. Se o sabor é salgado na+, sódio, moléculas passam através dos canais Na+. A despolarização ocorre II. Parte II é a via de transdução das moléculas de retransmissão.2. Cation, como K+, canais são abertos. III. Parte III é a resposta da célula. 3. Um influxo de Ca+ iões é ativado.4. A Ca+ activa neurotransmissores. 5. Um sinal é enviado para o neurônio ligado ao botão do paladar.

SaltEdit

vários receptores também foram propostos para gostos salgados, juntamente com a possível detecção de paladar de lípidos, hidratos de carbono complexos e água. A evidência para estes receptores é, no entanto, instável na melhor das hipóteses, e muitas vezes não é convincente em estudos de mamíferos. Por exemplo, o receptor ENaC proposto para detecção de sódio só pode ser mostrado para contribuir para o gosto de sódio em Drosophila.

CarbonationEdit

uma enzima ligada ao receptor ácido transmite informações sobre a água carbonatada.

FatEdit

foi identificado um possível receptor gustativo para a gordura, CD36. O CD36 foi localizado na papila circumvalato e foliar, que estão presentes em papilas gustativas e onde a lipase lingual é produzida, e pesquisas têm mostrado que o receptor CD36 liga ácidos graxos de cadeia longa. As diferenças na quantidade de expressão CD36 em indivíduos humanos foram associadas com a sua capacidade de saborear gorduras, criando um caso para a relação do receptor com a degustação de gorduras. Outras pesquisas sobre o receptor CD36 podem ser úteis para determinar a existência de um receptor de prova de gordura.

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